CLASIFICAREA PROTEINELOR

Savantii M. Levitt §i C. Chothia (1970), examinind structura proteinelor, le-au divizat in 5 clase (ficcare clasa difera dupa prezenta §i pozitia oc-spiralei §i fi-structurii (fig. 1.14, a-h)):
I. Proteine ce contin 100% a-clice, formind o structura globulara.
II. Proteine ce contin (3-stmctura §i, de regula, sunt alcatuite din doua straturi antiparalele sau situate in forma de “butoia^e”.
III. Proteine ce includ atit a, cit §i (3 componente segregate in structura tertiara.
IV. Proteine ce inglobeaza ovf) segmcntc alternate in structura secundara, formind structura tertiara cu centrul (3 §i incercuite dc a-spirala.
V. Proteine neorganizate cu structura secundara evidential nesemnificativ. Plie- rea lantului este determinata in exclusivitatc de interactiunea radicalilor (coit pro- teic) - puntilor disulfidice. Acestea sunt proteinele mici.
Clasificarea sus-numita a fost desavir§ita de J.S. Richardson (1981).
A§adar, organizarca structurala este determinata de rnodul aranjarii reciprocc a structurilor secundare. De accea, un imperativ primordial pentru prognosticarea stmeturii proteinelor o au principiile de impachetare a elemcntclor constituente. Se 5tie ca un rol deosebit in acest context il joaca repartitia resturilor hidrofobc in a-clice $i (3- stmetura.
-44-
Proteinele se mai clasifica (W. Bennet §i R. Huber, 1984) §i dupii dinamica dome- niilor structurale:
I. Proteine cu domenii rigidc, imobile, dure, unite prin segmente mari, flexibilc, ce le pen-nit acestora fluctuatii in diapazon larg reciproc.
II. Proteine cu domenii rigide, dure, unite prin portiuni mici, denumite “Balama”, cu o circulatie mai redusa.
III. Proteine in care domeniile au roluri diverse - folosesc flexibilitatea pentru asigurarca unor functii (de legare); interactioneaza cu grupari detenninate de antigen.
Clasificarea proteinelor e o problems dificilS, deoarece structura multor proteine nu este sludiata complet. O clasificare a proteinelor dupS functie e practic imposibilS. Exista proteine cu structuri apropiate, dar care indeplinesc functii diferite. Posibilitati limitate de clasificare prezintS ?i proprietatile fizico-chimice.
Dupa atitudinea fata de hidrolizd se disling proteine simple §i proteine conjugate (proteide). Proteinele simple la hidroliza eliminS numai aminoacizi, iar cele conjugate mai contin §i un component neproteic $i, deci, deosebim: fosfoproteide, cromoproteide, nucleoproteide, glico-, lipo-, metaloproteide.
Holoproteinele (proteine simple). Protaminele au o masa moleculara mica §i un caracter alcalin, determinat de prezenta argininei §i lizinei - 60-80%, fiindu-le caracteristic punctul izoelectric ce se aflS in mediul alcalin §i la fierbere se coaguleazS la adaosul bazei in solutie. Proteinele sunt solubile in apS, se dizolvS §i in solutie de NH4, solutii diluate de acizi §i baze. Aceste proteine se gSsesc in cantitati mari in celulele genninale naturale ale pe^tilor: salmina (laptii somnului), scumbrina (scrumbia), clupeina (heringul), in componenta lor triptofanul lipse$te. Aminoacizii ce contin sulf in majoritatea lor nu includ, de alllel ca §i tirozina, §i fenilalanina.
Histonele din componenta nueleului celular iau parte la reglarea metabolica a activitatii genomului. Aminoacizi bazici se contin pinS la 30%. Masa lor molecularS e mai mare decit la protamine, contin putin sau deloc triptofan. Sunt solubile in aceia§i solventi §i precipitate de solutiaNH4, se coaguleaza la incSlzire.
Albuminele .v/ globulinele prezintS masa principals a proteinelor sanguine, a lactate- lor, masei musculare, a proteinelor oului. Raportul albumine-globuline in diferite tesuturi ramine consbmt §i este egal cu 1,5-2,3. In patologie acest coeficient se scliimbS. Albuminele sunt mai solubile in apS, pe cind globulinele sunt solubile numai in solutii diluate de saruri, iar in celelalte Ccizuri — insolubile. Solubilitatea difcritS c folositS pentru fractionarea si detenninarea lor in practica clinicS. Pentru ultimele scopuri azi se folose^te electroforeza pe hirtie sau in gel, la cantitSti neinsemnate de singe. Albuminele contin 575 aminoacizi, fonnind un lant polipeptidic, au mi punct izoelectric mic. Ele detennina presiunea oncoticS a singelui, iau parte la transportul substantelor, prezinta o fractie omogenS. Globulinele formeaza o fractie heterogenS, fiecare comportind diferite functii.
Glutelinele si pmlaminele sunt proteine de naturS vcgctalS, se depozitcazS in semintele cerealelor, masa principals a glutenului.
Prolaminele sunt solubile in solutie apoasa de alcool etilic (60-80%). Contin 20-25% acid glutamic §i 10-15% prolina. Reprezentantii prolaminelor sunt: gliadina (gnu), zeina (pommb), orzeina (orez), hordeina (orz).
-45-
-46-
Figura 1.14. Tipologia tutor structuriproteice: a - spiralele sunt in forma de cilindre yi spirale;
P - structura e reprezentata prin sageti;
a) proteina in a-structura (miohemeritina);
b) proteinu in p- structura (Cu, Zn-superoxiddismutaza);
c) a/pstructura (2 proiectii ale donteniului NAD din LDH);
d) hemaglutenina virusului gripei;
e) a/P structura (triozofosfatizomeraza);
f) CAP din E. coli;
g) a+P structura (lizozim);
h) neuroaminidaza virusului gripei.
-47-
Heteroproteidele (proteine conjugate) contin, pe lingS compu§i proteici, diverse grupe neproteicc numite grupe prostetice. Acestea sunt mai profund studiate. Ele sunt indispensabil legate de proteinS §i prezinta un anumit intercs biologic.
Nucleoproteidele sunt compuse din proteine $i acizi nuclcici. Denumirea lor e derivata de la numirea nucleului celular, dar se aflS ?i in alte compartimente ale celulei. De aceea nucleoproteidele constituie o clasS individuals de substantc organicc, cu o components, structure §i functie independents de localizarea lor in celulS. AstSzi putem afirma cS nature proteinelor studiate in celulS e detenninatS de un reprezentant al nucleoproteinelor - DNA.
ProprictStile organismelor vii, ale celulelor §i intregului organism sunt detenninate insS de proprietStile proteinelor sintetizate. La hidroliza perfects se observS descompuncrca nucleoprotcidelor in proteine $i acizi nucleici. Componenta proteicS o alcSLiiesc histonclc bogate in argininS §i lizinS. Nature proteinelor nu este suficient studiatS.
Cromoproteidele sunt compuse din compartimentul proteic $i cel neproteic colorat, de unde provine §i denumirea lor; iau parte activS §i obligatorie la proccsele de acumulare a energiei, incepind cu fixarea energiei solare in plantele verzi, utilizarea ei judicioasS de cStre organismul animalelor §i al omului: fotosintezS, respiratia celularS, transportul 02 §i CCL, reactiile de oxido-reducere, senzatiile de luminS §i culoare etc.
Reprezentanti: clorofila, hemoproteidele, sistemul de citocromi, catalaza, peroxida- za. La baza structurii grupei prostetice se aflS inclul porfirinic, care aditioneazS elemente chimice diferite (Fe, Mg).
Fosfoproteidele sunt proteine compuse dintr-o parte proteicS $i acid fosforic. Accstor molecule Ic sunt proprii legSturi esterice ale acidului fosforic cu proteina ce se aditioneazS prin OH al aminoacizilor—serina, trconina.
Reprezentantiiproteidelor—cazeinogcnul (proteina laptelui), fosfovitina, vitelina, vitelinina (din gSlbenu§ul oului), ihtulina (icre de pe§te)—ocupS un loc deosebit in compnsii ce contin fosfor, multi dintre ace§tia se gSsesc in sistemul nervos central. Fosfatul labil e absolut necesar pentru fiinctionarea celulei §i exercitarea menirii sale biologice. In procesul de cmbriogenezS, de credere postnatalS §i dez\'oltare servesc drept material pretios energetic !ji plastic. Un §ir intreg de enzime, ce regleazS proccsele de metabolism celular, se caracterizeazSprin legStura strinsScu fosfoml.
Glicoproteidele, ca exponenti ai grupei prostetice servind glicoaminglicanii, se includ in tesuturi §i in foirnS liberS. LegStura cu glucozamina, galactozamina com- pusilor proteici se realizeazS prin asparaginS, serinS, treoninS. Componenta glucidicS determinS rolul biologic al glicoproteidelor indispensabili de existenta membranelor celulare, participind la reactiile imunologice, schimbul de ioni, adeziunea intercelularS.
Lipoproteidele, ca grupS prosteicS, sunt reprezentate de lipide neutre, acizi gra?i liberi, fosfolipide, colesterol, cu flinctii variate. Fiind conipu?i ai membranelor celulare ?i organitelor, pot exista §i in formS libera in plasma singelui.
Metaloproteidele—metalul este legal complex de resturile de aminoacizi (transfen- nS, ceruloplasmins, feritinS). Aici se includ §i unele proteine enzimatice ca anhidraza carbonica (Zn), ascorbatoxidaza (Cu) etc.