Majoritatea covir$itoare a modificarilor biochimice in organismele vii sunt deteiminate de proteine: “Viata e nemij locit legata de procesul de reinnoire a proteinelor §i reprezinta modul de existenta a corpului proteic” (F. Enghels). Anume proteinele sunt constituentele chimice cu cel mai inalt grad de complexitate, varietate moleculara, care reprezinta specificitate de specie, de organ.
Denumirea de proteina provine de la cuvintul grec proteios, care inseamna de prim rang, pentru viata, folosit ca termen pentru prima data in 1838 de catre savantul german Mulder.
Proteinele formeaza clasa de substante dintre cele mai raspindite §i de o varietate functionala exceptionala.
Proteinele indeplinesc urmatoarelefunctiifundamentale iminente organismelor vii:
1. Au un pronuntat §i important rol structural, constituind baza structurilor celulare, membranare, precum §i a organitelor celulare, materialul intercelular al tesuturilor §i organelor. Proteinele structurale sunt: colagenul, elastina, keratina, fibroina. Ele asigura diversitatea §i specificitatea de forma a tuturor fiintelor vii.
2. Exercita cataliza fermentativa. Toate varietatile de reactii biochimice §i tot specificul transformarilor din organismele vii sunt determinate de enzime care sunt, de fapt, proteine. Actualmente, sunt depistate mii de fennenti, multi dintre care separati in forma cristalica.
3. Functiile contractila §i locomotoare (dinainica) sunt asigurate de proteinele respective: actina, miozina, tubulina - proteina microfilamentelor ce determina procesele de baza in celula. Mi$carea coordonata la nivel microscopic (procesul mitozei) la fel e determinata de aceste proteine.
4. Functia de transport $i de depozitare a unor compu§i chimici ca: ionii meta- lici, vitamine etc. Hemoglobina aprovizioneaza cu oxigen tesuturile, iar o proteina inrudita, mioglobina, il depoziteaza in mu^chi. Transferina §iferitina asigura transportul §i depozitarea fiemlui in singe, ficat. Lipoproteinele plasmei transporta lipidcle. Un grup specific de proteine se afla in membrane, transferind prin membrana in celula difcriti ingredienti.
5. Functia de protejare fata de corpi straini, vimsuri, bacterii, macromolecule e asigurata de proteinele specifice eliminate, in majoritate, de limfocite. Reactiile imunologice sunt detenninate de imunoglobuline (proteine efecliv specificc). Astfel de proteine ca fibrinogenul, trombina §. a. iau parte la procesul de coagulare a singelui, protejind organismul de impactul lezarii vaselor sanguine.
6. Functia reglatoare contribuie la reglemcntarea cre§terii ?i diferenficrii celule- lor. Intr-un anumit interval de timp in viata organismului se produce expresia numai la o parte mica din genomul celulei. Functia data o indeplinesc a§a-numiteleproteine-represor, care inhiba portiuni specifice in DN A celular. Aici pot fi ata$ate §i proteinele ce regleaza activitatea fiziologica celulara.
7. O grupa specifica de proteine poate stoca, transmite §i genera diverse mesaje chimice, impulsuri nervoase, servind drept receptori (rodopsina - proteina fotore- ceptorie in retina ochiului) sau transmitatori ai impulsului nervos in sinapse etc.
8. Functia fizico-chimica a proteinelor e capabila sa mentina constantele singe- lui-homeostazia (albumineledeterminapresiuneaoncotica-cantitatea, volumul lichidului in vasele sanguine).
9. Proteinele indeplinesc §i functii insolite. De exemplu, singele pe§tilor antarctici contine proteine cu proprietati de antigel, protejind pe§tii de inghet. Locul de fixare a aripilor la unele insecte contine rizelina - proteina purtatoare a unei elasticitati ideale. Din plantele africane s-a extras o proteina foarte dulce - monelina, ce nu favorizeaza obezitatea, fund folositape larg inratiaalimentara.
10.0 grupa interesanta §i importanta o alcatuiesc proteinele alimentare §i de rezerva: proteinele laptelui, ovalbumina, semintele unorplante (soe, griu etc.), remarcindu- se prin deosebitul lor rol energetic.
In momentul actual se studiaza mii de proteine, structura §i functia sutelor dintre care sunt cunoscute. Astazi deseori putem auzi despre obtinerea unor proteine noi cu fuiictii exceptionale. Dupazecide ani de investigate, un grup de savanti de la Universitatea HARVARD (America) au obtinut (1985) o proteina pura, susceptibila de formarea vaselor sanguine la om - angiogenina, compusa din 123 de aminoacizice constitue un singur lant. Folosind metodele ingineriei genetice, a fost reconstituita gena care regleaza inorganismuluman producerca angiogeninei. Investigatiileprognozeazasinteza unor preparate care voramelioracirculatia sanguina in mu§chiul cardiac, contracarind infarctul,insultul,vorcontribui lacicatrizarealeziunilor, ulcemlui etc.Blocada angiogeninei, insa, poate fi utila in tratamentul cancerului, bolilor in care apar vase mici nedorite - psoriazis, rinopatie diabetica, artrita reumatoida; la supravegherea natalitatii, preparatele contraceptive fund inhibitor! ai acestei proteine.
E uimitor faptul ca toate proteinele cu diverselc lor proprietati §i functii, sunt constitute din aceiasi 20aminoacizi ftutdamentali, incepindcu cea mai simpla bacterie §i pina la om. Se §tie ca separat fiecare aminoacid nu are nici o functie biologica. Care e cauza ca o proteina are proprietate catalitica, alta honnonala, cealalta - anticorp? Prin ce se deosebesc ele din punct de vedere chimic?
Raspunsul e foarte simplu: proteinele se deosebesc prin faptul ca pentru fiecare in parte e caracteristica numai o singura secventa de aminoacizi. Aminoacizii sunt alfabetul structurii proteice.
Prin legarea in lanturi polipeptidice, variate ca lungime §i succesiune a unitatilor, se poate obtine un numar infinit de imbinari de compu§i. Fiecare specie contine mii de proteine, dar specii exista circa 10 milioane. Putem oare asigura aceste proteine numai cu 20 aminoacizi? O analiza matematica simpla arata ca pentru un polipeptid din 20 aminoacizi diferiti, nici unul dintre care nu se repeta macar de 2 ori, numarul de variatii este de 20x19x18 §.a.m.d., - 2xl018. Masa moleculei e de 2600 Da.
Dar daca luam o proteina cu masa de 34000 Da, unde 12 aminoacizi sunt reprezentati in acela$i raport, atunci capatam 10300 de combinatii. Daca in componcnta lor vor fi inclu§i 20 aminoacizi in acela§i raport, numarul va create enonn. Daca ar exista numai cite o molecula din fiecare proteina posibila, apoi greutatea lor ar fi mai mare decit a planetei noastre. Variatii din ace§ti 20 aminoacizi pot fi atit de multe, incit ar fi suficiente nu numai pentru proteinele existente azi, dar §i pentru cele care vor apare in viitor. Potrivit calculelor speciali$tilor, azi pe pamint exista 0,001 de specii dintre cele cunoscute cindva.
Unitatea structural^ de baza a proteinelor sunt aminoacizii.
Primul aminoacid descris in 1806 a fost asparagina, iar ultimul - treonina - a fost identificat de abia in 1936. Fiecare aminoacid are denumirea sa traditionala (conform originii lui), rationale (chimica), abreviere din trei litere §i simbol de o litera. Aminoacizii suntderivatii acizilor gra$i saturati-aminoderivati. Au o structura in care, cu acela§i atom de carbon este legata grupa carboxilica §i aminica.
Aminoaciziisedeosebescintreei prin natura acestui radical r_ch_cooH
(R). I
Anume radicalul R la diferiti aminoacizi difera dupa structura, NH2
sarcina electrica, solubilitate in apa.
Dupa proprietatea de a interacpona cu H;0 la un pH = 7,0, deosebim 4 grupe de aminoacizi (tab. 1.1):
1. Aminoacizi cu radicali hidrofobi, nepolari - hidrocarburi. Reprezentanti: alanina, valina, leucina, izoleucina, prolina, metionina,fenilalanina, triptofanul.
2. Aminoacizii cu radicalipolari, dar fara sarcina electrica. Ei formeaza legaturi de hidrogen cu molecule de H,0. Reprezentanti: serina, tirozina, treonina - polaritatea e determinata de grupa OH'; asparagina $i glutamina - de grupa Ni l,; cisteina - de SH, iar la glicina - radicalul (H) ce nu compenseaza polaritatea grupelor NH, §i COOH.
3. Aminoacizii cu radicali incdrcati negativ (acidul aspartic p glutamic).
4. Aminoacizii cu radicali incdrcatipozitiv (lizina, arginina - grupa guanidinicd .si histidina - grupa imidazolica).
In structura unor proteine se remarca $i aminoacizi nefundamentali in compo- nenta colagenului: 4-hidroxiprolina, 5-hidroxilizind] in miozina - metillizina; in protrombina - acidul carboxiglutamic; in elastina - desmozina formata din 4 molecule de lizina. Ace§ti aminoacizi se mai numesc aminoacizi minori (tab. 1.2).
Se mai intilnesc aminoacizi cu alte functii ca: ornitina, citrulina, (3-alanina, etc. (tab. 1.2).
Solubilitatea aminoacizilor in apa este influientata de prezenta sarurilor. Cea mai mica solubilitate in apa o au cistina §i tirozina (0,04 g/100 g a.d.), mult mai mare - prolina §i oxiprolina (154 g/100 g a.d.). Foarte solubili sunt arginina, lizina §i cisteina la pi in apa distilata §i 20l,C (tab. 1.3). Prolina este singurul aminoacid cu o solubilitate buna in alcool, ceilalti aminoacizi se dizolva foarte greu. Toti aminoacizii sunt u§or solubili in solutii slab acide sau alcaline. De remarcat ca triptofanul pur in solutii acide este stabil, in timp ce in amestecuri sau in hidrolizate proteice u§or se oxideaza.
Toti aminoacizii fundamental^ cu exceptia glicinei, poseda un carbon asimetric (centru chiralic) care este Ca (exceptie prezinta izoleucina ?i treonina care au 2 centre chiraliceC(3 (2x2-4)).
Niciun comentariu:
Trimiteți un comentariu