PARTICULARITATILE MATERIEI VII

Constituents materiei vii sunt compu$i din moleculele materiei moaite. Ele in parte, se supun legilor ce caracterizeaza comportarea obiectelor inanimate, cu toate ca intmnesc calitati neordinare. Cea mai concludenta particularitate este complexitatea §i gradul inalt de organizare ce se caracterizeaza prin structura interna compusa §i diversitatea de molecule. Organismele vii sunt reprezentate prin milioane de specii. 0 alta particularitate consta in faptul ca oriceparte componenta i?i are sensul sau specific §i indepline§te ofunctie strict determinata. Aceasta se refera nu numai la structurile macroscopice, dar §i la structurile intracelulare microscopice, cum ar fi nucleul. Stmcturile acestea sunt inzestrate cu functii speciale §i compu§i ce se contin in celula - proteine, lipide. A treia particularitate care ne apropie de sensul proceselor vitale consta in faptul ca organismele vii sunt capabilesa extraga, sa transforme $i sa utilizeze energia mediului ambiant fie sub forma compuflor organici nutritivi, fie sub forma energiei solare. Ultima particularitate permite organismelor sa-§i genereza sursa lor proprie de energie §i sa-§i asigure integritatea. Pe contul acestei energii se efectueaza lucrul mecanic, se realizeaza transferul membranar al substantelor. Organismele vii niciodata nu se afla in stare de echilibru in ceea ce prive§te procesele declan§ate de organismul propriu-zis, precum §i in interactiunea cu mediul ambiant. Dar cea mai surprinzatoare particularitate a organismului este capacitatea de a se reproduce, a se inmulfi, a se procrea, insufre ce poate fi consideratd drept chintesenta lui.
Este evident ca organismele vii sunt compuse din acelea§i molecule, dar care ar fi totu§i cauza ca materia vie se deosebe§te radical de cea moarta?
De ce organismul viu este ceva mai mult decit totalitatea componentilor avitali? Anume aceasta este problema principals ce releva sensul biochimiei. Scopul final al $tiintei biochimia rezida in perceperea enigmelor vietii sub toate formele ei. $i, ca rezultat, avem nevoie de un student, viitor medic specialist care sa nu fie doar un “dictionar” al tennenilor biochimiei, dar ?i apt sa aprecieze critic §i constructiv datele experimental pe care se bazeaza cuno§tintele noastre despre procesele vitale.
in studiul disciplinei deosebim trei compartimente:
1. Biochimia statica - studiaza in exclusivitate analiza, componenta chimica a organismelor.
2. Biochimia dinamica - elucideaza complexitatea modificarilor de substante in organism.
3. Biochimia functionala - cerceteaza procesele chimice ce stau la baza diferite- lor manifestari ale vitalitatii.
Biochimia este o §tiinta experimentala, succesul careia e legat indispensabil de capacitatea de a experimenta, bazata pe cuno§tin{ele modeme, utilizind o tehnica avansata de laborator, precum §i de sinteza datelor inregistrate, o interpretare §i analiza veridica a explorarilor efectuate.
In ierarhia stmcturala a milioanelor de proteine diferite, de exemplu, deosebim, mai multe niveluri de organizare: atomar, molecular, celular. Pentru activitatea organului respectiv e caracteristic nivelul corespunzator, iar pentru organismul integru - fonna superioara de organizare a materiei vii.
Ceamai important^ directie in dezvoltarea biochimiei contemporane e studierea proceselor biochimice la nivelul molecular. Viteza acestor procese e determinata de diver§i factorica: concentratia ingredienfiior, pH, banera energerica, activitatea fennentilor respectivi, prezenta activatorilor §i inhibitorilor. Interactiunea dintre ace§ti factori se efectueaza in mod diferit, cu o reflectie indispensabila in procesele reglatoare la diferite niveluri.
Un alt important nivel de studiu este cel multienzimatic, vizind proteinele specifice reglatoare, ce intra in componenta endo- §i exomembranelor.
Compartimentele intracelulare se caracterizeaza prin prezenta unor procese biochimice dominante. Aceste structuri se deosebesc nu numai morfologic §i citochimic, dar §i biochimic. Anume la acest nivel are loc compartimentalizarea §i specificarea proceselor biochimice. Ca obiect pentru studiul metabolismului energetic servesc mitocondriile, iar procesele biosintetice sunt concentrate in ribozomi $i fractiunile citoplasmatice.
La nivelul celular are loc o interactiune intre procesele biochimice in diferite structuri intracelulare, cu integrarea lor. La acela§i nivel, datorita prezentei in celule a diferitelor mecanisme reglatoare, seevidentiazaoactiunespecificaevidenta a substantelor biologice active: hormoni, mediatori, oligopeptide, stimulenti §i inhibitori. Actionind asupra sistemelor polienzimatice, aparitia mecanismelor reglatorii conditioneaza un echilibru dinamic al proceselor biochimice $i de aceea celula intacta e in stare de homeostazie. W.Canon propune acest termen in 1929 pentru determinareaconstantei mediului intern - conditie indispensabila pentru existenta organismelor vii. Acest echilibm e circumstanta primordiala a proceselor de autoasamblare, autoorganizare §i autoreglare, ce determina fimctiile biologice cardinale: cre$terea, inmultirea, mitoza §i diferentierea celulelor. Starea de ho- meostazie se pastreaza nu numai in conditii nonnale, dar §i la actiunea diferitor factori nocivi asupra organismului $i, de asemenea, in stari de stres. in aceste conditii homeostazia e determinate de prezenta in organism a sistemelor complexe reglatoare coordonate de mecanisme adaptive.
Studierea profunda §i vasta a proceselor biochimice ce determina mentinerea homeostaziei, gratie mecanismelor de adaptatie, e o problema actuala a biochimiei functionale. Aceste investigate determina esenta proceselor chimice ce stau la baza fianctiilor fiziologice §i pot preciza mecanismele reglatorii ce delimiteaza homeostazia in stari extremale. Aceasta e o problema ce prezinta atit interes teoretic, cit §i practic.
in ultimii 30-40 de ani in studiile biochimice au aparut modificari radicale datorita utilizarii metodelor moderne de cercetare. A crescut considerabil sensibilitatea §i exactitatea aprecierilor cantitative ale diferitormetaboliti in structurile biologice.
Datorita spectroscopiei infraro$ii se poate studia caracterul structural al molecu- lei, e posibila determinarea diferitor compu§i straini in microcantitati. Perfecfionarea metodei cromatografice - in straturi subtiri - a permis extragerea metabolitilor individuali din tesut chiar §i atunci, cind ei sunt in cantitati minime. O caracteristica deosebita o au metodele imunochimice care au favorizat ?i au justificat identificarea proteinelor individuate, secventa aminoacizilor in lant.
Un rol deosebit apartine metodei de depistare radioactiva, metoda care faciliteaza studierea metabolismului plastic §i energetic in conditii adecvate organismului intact.
O raspindire larga o are metoda de inregistrare a izotopilor (scintigrafia) ce ne permite examinarea perfecta a proceselor metabolice la toate nivelurile sistemelor vii. La baza ei se afla procesul de transformare aenergiei particulelor primare radioactive in energia radiatiei electromagnetice cu lungimea de unda 430 nm. Transformarea energiei este efectuata de scintilator (lichid - pentru (3-particule §i cristal - pentru Y-particule). Absorbind energia particulelor radioactive, scintilatorul elimina fotoni ce se inregistreaza pe amplificatoml fotoelectronic.
Incontestabil ca succesul biochimiei depinde de realizable vadite in §tiintele inrudite precum sunt: bioorganica, anorganica, chimia analitica, fizica §i coloidala, biologia, fizica §i chiar matematica.
Rolul biochimiei pentru medicina e de netagaduit, ca argument servescdoarcuvintele lui M. V. Lomonosov: “Medicul - fara cuno§tinte suficiente in chimie - nu poate fi competent inmaterie”.
Foarte accelerat se dezvolta biochimia clinica, care studiaza modificarile proceselor biochimice in organismul uman in diferite patologii §i, concomitent, elaborindu-se metodele depistariianumitelordeviericuscopulde a diagnostica §i a pronostica evolutia starilor morbide. In ultimii 10 ani, numarul analizelor chimice la un bolnav a crescut in mediede4ori. E necesar de mentionat ca descrierea datelor de laborator este direct dependenta de gradul §i nivelul de instruire a medicului.
Compu$ii chimici in organismele vii sunt complec§i §i variati dupa structura lor §i sunt supu§i modificarilor permanente. Masa unor molecule e de milioane de Da (daltoni). Modificarile conformationale ale macromoleculelor biologice au loc foarte repede.
Pentru despletirea unei spirale de DNA, utila pentru replicare §i expresie, e necesara numai omilisecunda.Modificareapozitionalaaunui domen de proteina fata de altul e de o nanosecunda, iar fenomenul de senzatie optica - modificari structurale ale grupelor luminoabsorbante - are loc in citeva picosecunde.
Pentru a percepe mai profund structura §i functiile proteinelor, e necesar sa ne amintim de uneleproprietati ale biomoleculelor. Organismele vii contin in cantitati mai man 4 elemente: H, O, C si N. Daca excludem H,0, careia ii revine 75% din greutate, apoi 90% din masa reziduala Ie revine acestor patru elemente. Din masa totala uscata carbonului ii revin 50-60%, oxigenului - 25-30%, azotului - 8-10% ?i hidrogenului - 3- 4%.
1. Particularitatile chimice deosebite ale organismelor vii constau in prezenta carbonului. El, la fel ca §i oxigenul, hidrogenul,azotul,poatefonna legaturi covalente, adica legaturi determinate de perechi de electroni apartinind ambilor atomi.

Atomii participant la formarea acestor legaturi covalente pretind sa-§i asigure complexitatea cercurilor extemede electroni. Fiecareperechede electroni corespunde unei legaturi ordinare.
In biologie o importanta primordiala o are capacitatea carbonului (C) de a diviza perechile electronice, acestea aderind la alti atomi de C, fapt ce duce la formarea unor legaturi ordinare foarte stabile. In plus, 2 atomi de C se pot imbina intre ei, conjugind 2 perechi de electroni. Astfel se formeaza o legatura dubla.

Varietatea substantelor are ca schelet atomi de carbon, ce formeaza legaturi covalente, practic infinite: liniare, ciclice, ramurale, structuri combinate etc.
Cele 4 legaturi covalente ordinare ale carbonului in spatiu se configureaza in tetraedru, iar marimea unghiului dintre 2 legaturi indiferente e de 109,5°. in moleculele unor substante acest unghi poate sa se modifice putin. Datorita acestei proprietati, compu$ii carbonului formeaza diferite structuri tridimensionale. Nici un alt element chimic nu poate forma molecule atit de diferite dupa marime §i forma, dupa complexitatea lanpilui periferic §i a gmpelor functionale.
2. A doua proprietate de baza a compu$ilor organici consta in faptul ca particulele moleculare sunt capabile, absolut liber, sa se roteasca in jurul legatui'ilor C-C ordinare,numai daca la atomii dc carbon, care iau parte la formarea acestei legaturi, nu sunt ata§ate grupe foarte mari sau au o sarcina electrica mare. In ultimele cazuri rotatia poate fi limitata. A§adar, moleculele organice cu un numar mare de legaturi ordinare pot avea diferite forme numite conformatii, ce depind de unghiul de rotatie al acestei legaturi.
3. A treia proprietate a legaturilor covalente formate de carbon consta in faptul ca ele au o anumita lungime. In medie, lungimea legaturilor ordinare e de 0,154 nm; cele duble sunt mai scurte §i, respectiv, egale cu 0,124 nm. Ultimele au o duritate mai mare §i nu permit rotatia libera. Datorita acestei legaturi din molecula unghiurile intre moleculele ordinare se maresc.
Structura tridimensionala (conformatia) a biomoleculelor organice joaca un rol important in multe procese biochimice, dar mai ales in interactiunea centrului catalitic al enzimelor cu substraturile. Pentru efectuarea functiilor biologice normale molecula enzimelor §i a substraturilor trebuie sa fie complementara, adica trebuie neaparat sa coincida. Astfel de complementare stricta e necesara pentru fixarea moleculei de hormon la receptorul sau pe suprafata celulei, pentru procesul de replicare a DNA §.a.
Pozitia legaturilor ordinare in tetraedru atribuie unor compu§i organici inca o proprietate deosebita, cu o repercusiune primordiala in biologie. Sa ne amintim ca unul sau mai multi atomi de hidrogen pot fi inlocuiti cu diferite grupe functionale, care sunt reactibile §i pot modifica repartizarea electronilor $i pozitia electronilorinvecinati, modificind astfel §i reactibilitatea intregii molecule. Majoritatea biomoleculelor contin grupe functionale de diferite tipuri §i de aceea poseda diferite insu§iri polifunctionale, determinind §i activitatea biologica.

Intotdeauna, cind in molecula compu§ilor organici atomul de carbon e legat cu 4 atomi sau grupe functional diferite, se spune ca acest atom e asimetric, deoarece el poate functiona in doua forme izomerice, dcosebindu-se printr-o configuratie spatiala proprie - enantiomerii (stereoizomeri sau izomeri optici). Inreactiile chimice izomerii se comporta in acela§i mod, dar se deosebesc dupa o proprietate fizica, §i anume - dupa capacitatea de a roti planul luminii polarizate in stinga sau in dreapta.
Deoarece astfel de compu§i cu atomi de carbon se atesta in doua forme, au fost numiti compu§i chiralici (chiros-din greaca - mind).
Atomul central asimetric din ace?ti compu§i e numit atom chiralic sau centru chiralic. In organismele vii moleculele chiralice se afla numai in una din cele doua forme posibile, cauza fiind structura hiralica a moleculelor enzimelor.
 Molecula achirala
in sistemele biologice e foarte raspindit §i un alt tip de legatura - cea de hidrogen, care u§or se formeaza intre atomul electronegativ (O §i N) §i atomul de hidrogen (H) legat covalent cu un alt atom electronegativ in aceea$i sau alta molecula. Atomii de hidrogen in asemenea conditii comporta incarcaturi partial pozitive, apropiindu-se de interactiunea electrostatica. Legaturile acestea sunt mai slabe decit cele covalente. Una din particularitatile lor este duritatea maxima in conditiile in care orientarea reciproca a moleculelor legate determina o energie maxima a interactiunii electrostatice. Legatura data este determinata de o anumita directie §i datorita ei e apta sa retina ambele molecule sau grupe intr-o orientare reciproca, determinind complementaritatea suprafetelor moleculelor activate. Aceste legaturi servesc drept orientare, ce creeaza un contact perfect dintre suprafetele moleculare.

Legaturi de hidrogen
La distante reduse actioneaza fortele lui Van der Waals ce sunt determinate de atractia electrostatica a electronilor cu sarcina negativa de catre un atom de nucleu incarcat pozitiv al altui atom.
Atractia intre grupele electrizate determinaforteleelectrostatice ?i apare intre sarcinile de forta mare care se afla in apropiere, modificind conformatia moleculelor (COO' §i NH,+), (COO §i Ca++). Acest tip de legatura dipol-dipol este caracteristic moleculelor polare care, ajunse in contact, se influenteaza reciproc datorita efectelor electrostatice. Moleculele polare sub raport structural pot fi identice sau diferite. Dispunerea acestor molecule in spatiu se face ordonat cu polii de semn contrar proximitate reciproca.
Interactiuni dipol-dipol
Datorita fortelor de atractie electrostatice la substantele cu molecule polare tempera- turile de topire §i fierbere sunt mai ridicate comparativ cu substantele cu molecule ana- loage,darnepolare. Hidratarea ionilor influenteaza simtitor interactiunea electrostatica, fiindca fiecare ion in apa e inconjurat cu un strat de molecule de apa, orientat intr-un fel anumit §i determinat de atractia dipolilor de apa la ionul incarcat. Legdturile ion-dipol se afla in sisitemele in care mediul este format din molecule polare. in aceste sisteme se produce orientarea dipolilor moleculelor polare in jural ionilor.
Fenomenul acesta este denumit solvatare, iar in cazul in care moleculele polare apartin apci este numit hidratare.
Distingem §iforte (legaturi) hidrofobe, ceea ce denota agregatia grupelor nepolare. Procesul poate fi explicat ca un transfer al particulelor nepolare ale moleculei de apa in portiunea hidrofoba.Un rol deosebit il joaca in acest proces capacitatea pronuntata a moleculelor de apa de a se lega intre ele.Un efect incontestabil al actiunii acestor forte se manifesto prin cre§terea vadita a structurii apei - limitarea fluiditatii moleculelor de apa. De interactiunea hidrofoba depindc §i a§a-numita interactiune Stacking (forte de instivuire), care apare intre pcrcchile de baze azotate aranjate in stive la distanta razelor Van der Waals. Aceste forte stabilizeaza dublul helix de DNA.
Un caz particular al legaturii covalente este legatura coordinativa. In cazul acestei legaturi dubletul de electroni pu$i in comun apartine doar unuia din atomi, denumit donator sau atom nucleofil, iar celalalt atom (legat prin acest dublet) se nume§te acceptor sau atom electrofil.
Astfel de legaturi pot da atomii donatori de azot, oxigen, fosfor §i sulf. In cazul azotului, acesta participa la formarea amoniacului cu trei din cei cinci electroni de valenta:
raminind o pereche de electroni care nu participa la fonnarea legaturii, pereche denumita dublet neparticipant.
In cazul tratarii unei solutii de acid clorhidric (care este disociat in H+ §i Cl') cu amoniac, ionul de H+, neavind o configuratie stabila, se ata$eaza dubletului neparticipant, formind ionul de amoniu. Sarcina acestuia se echilibreaza prin anionul Cl':
Similar, in cazul interactiunii dintre o amina (R—NH,) §i un acidoarecare (AH):
sau, in redare curenta:
In astfel de compu§i intilniti §i ca biomolecule exista: legaturi covalente (in radicalul R, intre acesta $i atomul de azot, intre atomul de azot §i doi atomi de hidrogen); o legatura coordinativa (intre atomul de azot §i atomul de hidrogen); o legatura ionica (intre cationul aminic §i anionul acid A ).
Legatura coordinativa astfel formats se mai nume§te legatura donator-acceptor. Ionul fonnat se nume§te ion complex, iar combinatia astfel rezultata se nume§te combinatie coordinativa.
La notarea curenta legatura coordinativa sc simbolizeaza printr-o sageata orientata cu virful inspre atomul acceptor.
Dintre ace§tia, ultimii doi compu§i sunt combinatii complexe. in acceptia teoriei combinatiillor complexe in ace§ti compu§i, se distinge un ion complex inscris intre paranteze $i unul sau mai multi ioni exlemi iriscri$i in afara paranlezei. Ionul complex este format dintr-un atom sau ion central, in jurul caruia se grupeaza mai multi atomi, molecule neutre sau ioni (de sarcina contrara ionului central). Numarul acestora este denumit numar de coordinatie.
Numaml de coordinatie este independent de valenta atomului sau ionului central. Mai freevent se intilnesc numerele de coordinatie 6 (Fe, Co, Cr) §i 4 (Cu, Ni), iar mai rar numerele 2 (Ag) §i 8. Combinative complexe sunt intilnite §i in natura in cazul unor bioconstituenti care contin O, P sau S.
in cazul compu$ilor organometalici prezenti in sistemele biologice este intilnita legatura chelatica. in astfel de legaturi ionii metalici (Mn+) stabilesc legaturi cu diver§i atomi din biomolecule, legatura fund caracteristica indeosebi proteidelor. Dintre ionii metalici, in legaturile chelatice se intilnesc mai des ionii divalenti (Fe2+, Cu2+, Mn2+, Zn2+, Co2+ §.a) Ionul metalic formeaza o legatura chelatica (gr.c/ie/a-cle§te) in forma de «complex intem», spre exemplu, cu un aminoacid sau o catena polipeptidica (considerati liganzi). Legatura chelatica se stabile$te de fapt intre ionul metalic $i atomi de N $i O ai ligandului, fiind 0 legatura

Metaloproteida (structura generala)
coordinativa. Ionul metalic poate stabili legaturi coordinative §i cu liganzi (L) formati din molecule mici. Alaturi de legaturile coordinative (mentionate mai sus), in chelati apar legaturi covalente. Astfel de chelati se intilnesc in cazul metaloproteidelor, a caror stmetura generala evidentiaza prezenta acestor legaturi.

Un compus chelatic, mai simplu, se formeaza prin legarea unui aminoacid de ionul cupric Cu2+, ca nezultatal interactiunii dintre aminoacid §i hidroxidul sau fosfatul cupric. In compusul astfel format apar legaturi covalente §i coordinative (reprezentate prin sageti).
Se poate conchide ca in materia vie pot sa apara legaturi de natura chimica (covalente, ionice, de hidrogen) §i legaturi de natura fizica (legaturi dipol-dipol, ion-dipol, Van der Waals etc.), precum ?i unele interactiuni complexe, care cuprind mai multe tipuri de legaturi. In acest mod se fonneaza asociatiile moleculare numite cenapse, vizind gmpe de substante cum ar fi: proteide-lipide, proteide-glucide, glucide-lipide sau chiar proteide-glucide-lipide.